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Wirkstoffradio (MP3 Feed) · January 25 · 1 hr

WSR093-Vitamin B6, Niacinamid und Biotin

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp erneut über Vitamine. Diesmal haben sie sich Vitamin B6, Nicotinamid und Biotin vorgenommen. Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bei Vitamin B6 gehen sie zunächst auf den Begriff der Bioäquivalenz ein. Das Vitamin kommt chemisch sowohl als Alkohol, Aldehyd als auch als Amin vor und wird während der unterschiedlichen Biosynthesereaktionen, an denen es beteiligt ist, von einer Form in die andere überführt. Hans-Dieter und Bernd betrachten den Mechanismus der Bildung biogener Amine im Detail und erklären auch den Unterschied zwischen Aldiminen und Ketiminen. Bei Nicotinamid erklären sie den Aufbau von NAD⁺ und besprechen insbesondere die Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H⁺ als zentrale Funktion für die Rolle von Nicotinamid im Stoffwechsel. Abschließend besprechen sie die Struktur von Biotin und erläutern seine Funktion als CO₂-Träger („Scavenger“) im Körper. Dabei fängt Biotin freigesetztes CO₂ ein, das anschließend in zahlreichen biochemischen Reaktionen verwendet werden kann. (Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.) Wissenschaftsjahr 2026 – Medizin der Zukunft – Link zur Hompage des BMFTR Leibniz-Forschungsnetzwerke: Wirkstoffe und Biotechnologie – Link zur Homepage Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie – Link zur Homepage wissenschaftspodcasts.de – Link zur Homepage WissPod-Adventskalender-2025 – Link zur Homepage Vitamin B Komplex Vitamin B – Wikipedia Artikel Thiamin (B1) – Wikipedia Artikel Riboflavin (B2) – Wikipedia Artikel Flavin Adenin Dinukleotid – Wikipedia Artikel WSR092 Wisspod-Adventskalender 2025: Die Weihnachtsgewürze – Anis, Nelke, Muskat, Zimt und Kardamom -Link zur Episode Gewürzkuchenrezept von Hans-Dieters Mutter – Link zum Rezept Vitamin B6 Vitamin B6 – Wikipedia Artikel Paul Gyorgy – Wikipedia Artikel Alexander E. Braunstein – Wikipedia Artikel Pyridoxin – Wikipedia Artikel Definition Bioäquivalenz Bioäquivalenz – Wikipedia Artikel Pyridoxin Pyridin – Wikipedia Artikel Methylolgruppe – Wikipedia Artikel Struktur von Pyridoxin (PN); Quelle: Hans-Dieter Höltje. Pyridoxal Pyridoxal – Wikipedia Artikel Aldehyde – Wikipedia Artikel Struktur von Pyridoxal (PL); Quelle: Hans-Dieter Höltje. Pyridoxamin Pyridoxamin – Wikipedia Artikel Aminogruppe – Wikipedia Artikel Struktur von Pyridoxamin (PM); Quelle: Hans-Dieter Höltje. Wirkform Pyridoxalphosphat Pyridoxalphosphat – Wikipedia Artikel Phosphorsäureester – Wikipedia Artikel Darmmukosa – Wikipedia Artikel Coenzym – Wikipedia Artikel Aminotransferase – Wikipedia Artikel Decarboxylasen – Wikipedia Artikel Racemasen – Wikipedia Artikel Aminosäuren – Wikipedia Artikel Neurotransmitter – Wikipedia Artikel Biogene Amine – Wikipedia Artikel Serotonin – Wikipedia Artikel Dopamin – Wikipedia Artikel Acetylcholin – Wikipedia Artikel Gehirn – Wikipedia Artikel Depression – Wikipedia Artikel Psychose – Wikipedia Artikel Struktur von Pyridoxalphosphat (PLP); Quelle: Hans-Dieter Höltje. Vitamin B6 Hypo- und Hypervitaminosen Alkoholismus – Wikipedia Artikel Durchfall – Wikipedia Artikel Erbrechen – Wikipedia Artikel Antiemetikum – Wikipedia Artikel Pyridoxalphosphat im aktiven Zentrum Pyridoxalpohosphat im aktiven Zentrum einer Aminotransferase: 1AAW – Link zur Kristallstruktur Bildung des Aldimins Aldimin – Lexikon der Biologie Struktur des Aldimins; die Aldimin-Gruppe ist blau markiert. Die Struktur des rot markierten Rests (R) variiert je nach komplexierter Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Umlagerung zum Ketimin Ketimin – Lexikon der Biologie Tautomerisierung des Aldimins zum Ketimin. Die roten Pfeile veranschaulichen die Umlagerung der chemischen Bindungen, während der grüne Pfeil die Wanderung des grün markierten Protons darstellt. Die neu gebildete Ketimin-Gruppe ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Unterscheidung Aldehyd und Keton Aldehyde – Wikipedia Artikel Ketone – Wikipedia Artikel Tautomerie – Wikipedia Artikel Hydrolyse des Ketimins Hydrolyse – Wikipedia Artikel alpha-Ketosäure – DocCheck Flexikon Pyridoxaminphosphat – Lexikon der Biologie Hydrolyse des Ketimins zu Pyridoxaminphosphat (PMP) und einer alpha-Ketosäure. Der rote Pfeil kennzeichnet die Bindung, die durch Wasser gespalten wird. Der grün markierte Sauerstoff des Wassers bildet die Carbonylgruppe der alpha-Ketosäure, während die rot markierten Wasserstoffatome auf die Aminogruppe des Pyridoxamins übertragen werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bildung Biogener Amine 1 Schritt 1 der Bildung biogener Amine: Abspaltung der Carboxylgruppe (blau) der Aminosäure. Hierbei werden Bindungen entsprechend den roten Pfeilen umgelagert, und das grün markierte Proton wird entsprechend des grünen Pfeils verschoben. Der Rest R variiert je nach Aminosäure. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bildung Biogener Amine 2 Schritt 2 der Bildung biogener Amine: Bildung des Aldimins durch Umlagerung der Bindungen gemäß den roten Pfeilen sowie Verschiebung des grün markierten Protons. Der Rest R variiert je nach Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bildung Biogener Amine 3 Schritt 3 der Bildung biogener Amine: Abspaltung des biogenen Amins durch Hydrolyse. Dabei greift ein Wassermolekül an der durch den roten Pfeil markierten Stelle an. Der Sauerstoff des Wassers wird in das Pyridoxalphosphat (PLP) eingebaut, während die Protonen des Wassers auf die Aminogruppe des biogenen Amins (grün) übertragen werden. Der Rest R variiert je nach biogenem Amin; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Nicotinamid oder Niacinamid Nicotinamid – Wikipedia Artikel Nicotinamidmononukleotid – Wikipedia Artikel Conrad Elvehjem – Wikipedia Artikel Pellagra – Wikipedia Artikel Mais – Wikipedia Artikel Tryptophan – Wikipedia Artikel Nicotinsäure – Wikipedia Artikel Struktur von Nicotinamid; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Die meta-, ortho- und para-Position in aromatischen Systemen Substitutionsmuster ortho, meta und para – Wikipedia Artikel Vorkommen und Bedeutung von Nicotinamid Adenosintriphosphat (ATP) – Wikipedia Artikel Mitochondrium – Wikipedia Artikel Oxidoreduktasen – Lexikon der Biologie Dehydrogenasen – Lexikon der Biologie Was ist NAD plus Nicotinamidadenindinukleotid – Wikipedia Artikel Dinukleotid – Wikipedia Artikel Adenin – Wikipedia Artikel Ribose – Wikipedia Artikel Struktur des NAD+: Das Nicotinamidribosephosphat ist blau hinterlegt, das Adenosinmonophosphat grün; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Aufgaben des NAD plus Hydrid – Wikipedia Artikel Proton – Wikipedia Artikel Ammonium – Wikipedia Artikel Hydrierung – Wikipedia Artikel Atmungskette – Wikipedia Artikel Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Biotin oder Vitamin H Biotin – Wikipedia Artikel Fritz Kögl – Wikipedia Artikel Thiophan – Wikipedia Artikel Pentansäure – Wikipedia Artikel Harnstoff – Wikipedia Artikel Cis-trans-Isomerie – Wikipedia Artikel Imidazoline – Wikipedia Artikel Chiralität (Chemie) – Wikipedia Artikel Struktur von Biotin: Der Thio­phan-Ring ist gelb markiert, der angefügte Harnstoff grün. Die roten Ziffern geben die Positionen im Thio­phan-Ring an, an denen die unterschiedlichen Strukturelemente angedockt sind; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Induzierter Biotin Mangel Avidin – Wikipedia Artikel Vorkommen und Funktion von Biotin Biotinidase – Wikipedia Artikel Carboxylase – Wikipedia Artikel Scavenger (Chemie) – Wikipedia Artikel Pyruvatcarboxylase – Wikipedia Artikel Gluconeogenese – Wikipedia Artikel Oxalacetat – Wikipedia Artikel Acetyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia Artikel Fettsäuresynthese – Wikipedia Artikel Propionyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia Artikel Verzweigtkettige Aminosäuren – Wikipedia Artikel Ungeradzahlige Fettsäuren – Wikipedia Artikel Methylcrotonoyl-CoA-Carboxylase – Wikipedia Artikel Leucin – Wikipedia Artikel Struktur von Carboxybiotin: Das gebundene CO₂ ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje. Methylcrotonyl-Coenzym A-Carboxylase Crotonsäure – Wikipedia Artikel Seneciosäure (3-Methylcrotonsäure) – Wikipedia Artikel Methylcrotonsäure, die Methylgruppe in trans-Position zur Carboxylgruppe ist violett markiert, während die Methylgruppe in cis-Position grün hervorgehoben ist; Quelle: NadirSH, Public domain, via Wikimedia Commons. Liebe Hörer:innen, Ihr wollt uns eine AUA-Frage stellen, dann schreibt uns unter dem Betreff [AUA-Frage] an info@wirkstoffradio.de. Oder auf X (Twitter) an @wirkstoffradio mit dem Hashtag #AUAFrage, das geht dort auch als Direktnachricht. Wir freuen uns immer über Feedback: per Mail unter info@wirkstoffradio.de, in den Kommentaren unter den einzelnen Episoden, über X (Twitter) @wirkstoffradio, bei Matodon unter @wirkstoffradio@podcasts.social oder auch als Bewertung bei iTunes/Apple-Podcasts oder panoptikum.social. Wirkstoffradio-Feedback-Telefon +49 (0)30 746 910 64 In unserem Fanshop können sich Hörer:Innen mit Wirkstoffradio Merch wie T-Shirts, Hoodies, Basecaps aber auch Tassen und Einkaufsbeutel ausstatten. Bernd Rupp Twitter ORCiD GitHub Mastodon ResearchGate rupp@fmp-berlin.de Mitglied der Gruppe Structural Chemistry and Computational Biophysics Linkedin Xing Bluesky bernd@wirkstoffradio.de Auphonic Spenden Prof. Dr. Dr. Hans-Dieter Höltje Email Website Wirkstoffradio ist lizenziert unter einer Creative Commons Namensnennung - Keine Bearbeitungen 4.0 International Lizenz.

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show notes

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp erneut über Vitamine. Diesmal haben sie sich Vitamin B6, Nicotinamid und Biotin vorgenommen.

Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+.
Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Bei Vitamin B6 gehen sie zunächst auf den Begriff der Bioäquivalenz ein. Das Vitamin kommt chemisch sowohl als Alkohol, Aldehyd als auch als Amin vor und wird während der unterschiedlichen Biosynthesereaktionen, an denen es beteiligt ist, von einer Form in die andere überführt. Hans-Dieter und Bernd betrachten den Mechanismus der Bildung biogener Amine im Detail und erklären auch den Unterschied zwischen Aldiminen und Ketiminen.
Bei Nicotinamid erklären sie den Aufbau von NAD⁺ und besprechen insbesondere die Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H⁺ als zentrale Funktion für die Rolle von Nicotinamid im Stoffwechsel.
Abschließend besprechen sie die Struktur von Biotin und erläutern seine Funktion als CO₂-Träger („Scavenger“) im Körper. Dabei fängt Biotin freigesetztes CO₂ ein, das anschließend in zahlreichen biochemischen Reaktionen verwendet werden kann.

(Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.)

Vitamin B Komplex

Vitamin B6

Definition Bioäquivalenz

Pyridoxin

Struktur von Pyridoxin
Struktur von Pyridoxin (PN); Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Pyridoxal

Struktur von Pyridoxal (PL).
Struktur von Pyridoxal (PL); Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Pyridoxamin

Struktur von Pyridoxamin (PM)
Struktur von Pyridoxamin (PM); Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Wirkform Pyridoxalphosphat

Struktur von Pyridoxalphosphat (PLP)
Struktur von Pyridoxalphosphat (PLP); Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Vitamin B6 Hypo- und Hypervitaminosen

Pyridoxalphosphat im aktiven Zentrum

Pyridoxalpohosphat im aktiven Zentrum einer Aminotransferase: 1AAW – Link zur Kristallstruktur

Bildung des Aldimins

Struktur des Aldimins; die Aldimin-Gruppe ist blau markiert. Die Struktur des rot markierten Rests (R) variiert je nach komplexierter Aminosäure.
Struktur des Aldimins; die Aldimin-Gruppe ist blau markiert. Die Struktur des rot markierten Rests (R) variiert je nach komplexierter Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Umlagerung zum Ketimin

Tautomerisierung des Aldimins zum Ketimin.
Tautomerisierung des Aldimins zum Ketimin. Die roten Pfeile veranschaulichen die Umlagerung der chemischen Bindungen, während der grüne Pfeil die Wanderung des grün markierten Protons darstellt. Die neu gebildete Ketimin-Gruppe ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Unterscheidung Aldehyd und Keton

Hydrolyse des Ketimins

Hydrolyse des Ketimins zu Pyridoxaminphosphat (PMP) und einer alpha-Ketosäure. Der rote Pfeil kennzeichnet die Bindung, die durch Wasser nukleophil angegriffen wird. Der grün markierte Sauerstoff des Wassers bildet die Carbonylgruppe der alpha-Ketosäure, während die rot markierten Wasserstoffatome auf die Aminogruppe des Pyridoxamins übertragen werden.
Hydrolyse des Ketimins zu Pyridoxaminphosphat (PMP) und einer alpha-Ketosäure. Der rote Pfeil kennzeichnet die Bindung, die durch Wasser gespalten wird. Der grün markierte Sauerstoff des Wassers bildet die Carbonylgruppe der alpha-Ketosäure, während die rot markierten Wasserstoffatome auf die Aminogruppe des Pyridoxamins übertragen werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Bildung Biogener Amine 1

Schritt 1 der Bildung biogener Amine.
Schritt 1 der Bildung biogener Amine: Abspaltung der Carboxylgruppe (blau) der Aminosäure. Hierbei werden Bindungen entsprechend den roten Pfeilen umgelagert, und das grün markierte Proton wird entsprechend des grünen Pfeils verschoben. Der Rest R variiert je nach Aminosäure. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Bildung Biogener Amine 2

Schritt 2 der Bildung biogener Amine.
Schritt 2 der Bildung biogener Amine: Bildung des Aldimins durch Umlagerung der Bindungen gemäß den roten Pfeilen sowie Verschiebung des grün markierten Protons. Der Rest R variiert je nach Aminosäure; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Bildung Biogener Amine 3

Schritt 3 der Bildung biogener Amine: Abspaltung des biogenen Amins durch Hydrolyse. Dabei greift ein Wassermolekül an der durch den roten Pfeil markierten Stelle an. Der Sauerstoff des Wassers wird in das Pyridoxalphosphat (PLP) eingebaut, während die Protonen des Wassers auf die Aminogruppe des biogenen Amins (grün) übertragen werden. Der Rest R variiert je nach biogenem Amin.
Schritt 3 der Bildung biogener Amine: Abspaltung des biogenen Amins durch Hydrolyse. Dabei greift ein Wassermolekül an der durch den roten Pfeil markierten Stelle an. Der Sauerstoff des Wassers wird in das Pyridoxalphosphat (PLP) eingebaut, während die Protonen des Wassers auf die Aminogruppe des biogenen Amins (grün) übertragen werden. Der Rest R variiert je nach biogenem Amin; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Nicotinamid oder Niacinamid

Struktur von Nicotinamid.
Struktur von Nicotinamid; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Die meta-, ortho- und para-Position in aromatischen Systemen

Vorkommen und Bedeutung von Nicotinamid

Was ist NAD plus

Struktur des NAD+.
Struktur des NAD+: Das Nicotinamidribosephosphat ist blau hinterlegt, das Adenosinmonophosphat grün; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Aufgaben des NAD plus

Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+.
Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Biotin oder Vitamin H

Struktur von Biotin.
Struktur von Biotin: Der Thio­phan-Ring ist gelb markiert, der angefügte Harnstoff grün. Die roten Ziffern geben die Positionen im Thio­phan-Ring an, an denen die unterschiedlichen Strukturelemente angedockt sind; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Induzierter Biotin Mangel

    • Avidin – Wikipedia Artikel

Vorkommen und Funktion von Biotin

Struktur von Carboxybiotin: Das gebundene CO₂ ist blau markiert.
Struktur von Carboxybiotin: Das gebundene CO₂ ist blau markiert; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Methylcrotonyl-Coenzym A-Carboxylase

Methylcrotonsäure, die Methylgruppe in trans-Position zur Carboxylgruppe ist violett markiert, während die Methylgruppe in cis-Position grün hervorgehoben ist.
Methylcrotonsäure, die Methylgruppe in trans-Position zur Carboxylgruppe ist violett markiert, während die Methylgruppe in cis-Position grün hervorgehoben ist; Quelle: NadirSH, Public domain, via Wikimedia Commons.

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