WSR090-Einführung in die Vitamine, B1 Thiamin und B2 Riboflavin

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp über Vitamine. Nach einer kurzen Einführung zu den besonderen Aufgaben der Vitamine und ihrer Einteilung in wasser- bzw. fettlösliche Vitamine konzentrieren sie sich in dieser Episode auf den Vitamin-B-Komplex, insbesondere auf die Vitamine B₁ und B₂. Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Zunächst besprechen sie Vitamin B₁, auch bekannt als Thiamin. Dabei erklärt Hans-Dieter Höltje ausführlich den Pyruvatdehydrogenase-Komplex und beschreibt detailliert die drei Schritte dieses Enzyms sowie die Rolle des Thiamins im aktiven Zentrum. Er zeigt, wie der aus Pyruvat entstehende Hydroxyethylrest zunächst in einen Acetylrest umgewandelt wird, der anschließend auf eine Liponsäure und schließlich auf Coenzym A übertragen wird. Im zweiten Teil sprechen Hans-Dieter und Bernd über Vitamin B₂, also Riboflavin, und seine Funktion im Körper als Bestandteil von FAD bzw. FADH₂. Dabei erläutern sie, wie sich das mesomere System in einem Teil des Moleküls während der Reduktionsreaktion verändert. (Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.) Einführung in die Vitamine Vitamine – Wikipedia Artikel Nahrung – Wikipedia Artikel Provitamin – Wikipedia Artikel Casimir Funk – Wikipedia Artikel Mangelerkrankung – Wikipedia Artikel Beriberi – Wikipedia Artikel Reis – Wikipedia Artikel Hochverarbeitete Lebensmittel – PharmaWiki Avitaminose – Wikipedia Artikel Skorbut – Wikipedia Artikel GAG517: Beriberi und die Hühner – Link zur Episode Pellagra – Wikipedia Artikel Einteilung der Vitamine Wasserlösliche Vitamine – Wikipedia Artikel Fettlösliche Vitamine – Wikipedia Artikel Der wasserlösliche Vitamin B-Komplex Vitamin B – Wikipedia Artikel Vitamin-B-Komplex – PharmaWiki Thiamin (Vitamin B1) – Wikipedia Artikel Riboflavin (Vitamin B2) – Wikipedia Artikel Vitamin B6 – Wikipedia Artikel Cobalamine (Vitamin B12) – Wikipedia Artikel Niacin, Nicotinsäure – Wikipedia Artikel Pantothensäure – Wikipedia Artikel Liponsäure – Wikipedia Artikel Folsäure – Wikipedia Artikel Pyrimidin – Wikipedia Artikel Thiazol – Wikipedia Artikel Suzuki Umetarō – Wikipedia Artikel Rudolf Grewe – Wikipedia Artikel Robert R. Williams – Wikipedia Artikel Struktur von Thiamin. Der Pyrimidinring ist blau, der Thiazolring grün und die Amidinfunktion rot hervorgehoben. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Exkurs Chemie des Amidinsystems Amidine – Wikipedia Artikel Wirkform des Thiamins Thiaminpyrophosphat – Wikipedia Artikel Diphosphat oder Pyrophosphat – Wikipedia Artikel Struktur von Thiaminpyrophosphat (TPP). Quelle:Hans-Dieter Höltje. Vorkommen von Thiamin Getreide – Wikipedia Artikel Weizenkeim – Wiktionary Haferflocken – Wikipedia Artikel Nüsse – Wikipedia Artikel Sonnenblumenkern – Wiktionary Fleisch – Wikipedia Artikel Aufnahme in den Körper Phosphatasen – Wikipedia Artikel Darmmukosa – Wikipedia Artikel Biochemische Bedeutung Pyruvatdehydrogenase-Komplex – Wikipedia Artikel Pyruvatdehydrogenase Pyruvate – Wikipedia Artikel Acetylgruppe – Wikipedia Artikel Acetyl-Coenzym A – Wikipedia Artikel Decarboxylierung – Wikipedia Artikel Acetyltransferase – Wikipedia Artikel Lipoamid-Acetyltransferase – Wikipedia Artikel Dihydrolipoamind-Dehydrogenase – Wikipedia Artikel Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) – Wikipedia Artikel Nicotinamidadenindinukleotid (NAD) – Wikipedia Artikel Coenzym A – Wikipedia Artikel Pyruvat Brenztraubensäure oder Pyruvat – Wikipedia Artikel Struktur von Pyruvat. Quelle: Dapperti, Public domain, via Wikimedia Commons. Das geladene N und sein benachbartes C Atom Carbokation – Wikipedia Artikel In der ersten Stufe der Pyruvatdehydrogenase. Carbanion – Wikipedia Artikel Thiazoline – Wikipedia Artikel Mechanismus der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat zu Hydroxyethyl-TPP (cyan). Zur besseren Übersicht wurden sowohl das Pyrimidinsystem als auch der Diphosphatrest als R abgekürzt. Die Umlagerung der Bindungen bzw. Elektronenpaare wird in den jeweiligen Schritten mit roten Pfeilen gekennzeichnet. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Rolle des Glutamat Glu59 Enzym – Wikipedia Artikel Aminosäuren – Wikipedia Artikel Glutamate – Wikipedia Artikel Chinonimine – Wikipedia Artikel Tautomerie – Wikipedia Artikel Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Liponsäure als Cofaktor im zweiten aktiven Zentrum Lysin – Wikipedia Artikel Disulfide – Wikipedia Artikel Allgemeine Struktur von Liponsäureamid. Im Körper wird das Liponamid über die Seitenkette des Aminosäurerests von Lysin amidiert. Quelle:Hans-Dieter Höltje. Reaktion bei der Acetyltransferase Dihydrolipoamide – Wikipedia Artikel (englisch) Reaktionsmechanismus in der Acetyltransferase. Ein Acetylrest wird vom Hydroxyethyl-TPP auf ein Liponsäureamid übertragen. Quelle:Hans-Dieter Höltje. Reaktion im 3. aktiven Zentrum Reduktionsäquivalent – Wikipedia Artikel Atmungskette – Wikipedia Artikel Reaktionsmechanismus in der Dihydrolipoyl-Dehydrogenase. Dabei wird der Acetylrest des Acetyldihydroliponsäureamids (blau) auf Coenzym A übertragen. Es entstehen Dihydroliponsäureamid (cyan) und Acetyl-Coenzym A (grün). Um wieder Liponsäureamid (orange) zu regenerieren, wird im 3. aktiven Zentrum des Pyruvatdehydrogenase-Komplex FAD zu FADH₂ reduziert. Das entstandene FADH₂ wird anschließend durch die Reduktion von NAD⁺ zu NADH, H⁺ wieder oxidiert. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bedeutung von Thiamin Nervensystem – Wikipedia Artikel Hypovitaminose – Wikipedia Artikel Muskelatrophie – Wikipedia Artikel Herzinsuffizienz – Wikipedia Artikel Ödem – Wikipedia Artikel Vitamin B1 Prodrugs Prodrug – Wikipedia Artikel Benfotiamin – Wikipedia Artikel Spaltungsreaktion des Thiazoliumsystems im Alkalischen Umlagerung der Bindungen (rot) von der Thiazolium- zur Thiol-Form. Der Pyrimidinring ist als R abgekürzt. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Struktur von Benfotiamin Benzylgruppe – Wikipedia Artikel Struktur von Benfotiamin. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Vitamin B2 Riboflavin – Wikipedia Artikel Flavine – Wikipedia Artikel Richard Kuhn – Wikipedia Artikel Milch – Wikipedia Artikel Paul Karrer – Wikipedia Artikel Pyrazin – Wikipedia Artikel Benzol – Wikipedia Artikel Ribitol – Wikipedia Artikel Ribose – Wikipedia Artikel Struktur von Riboflavin. Die Dimethylisoalloxazin-Untereinheit ist blau und die Ribitol-Struktur grün markiert. Der Teil des Moleküls, der einem Pteridin entsprechen würde, ist violett hervorgehoben. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Namen des Dreiringsystems Pteridin – Wikipedia Artikel Pteridine – Wikipedia Artikel Benzopteridine – Pubchem Schmetterlinge – Wikipedia Artikel pteros – Wiktionary Pterin – Wikipedia Artikel Pterinpigmente – Wikipedia Artikel Dimethyl-isoalloxazin – Pubchem Vorkommen von Vitamin B2 Schwarzbrot – Wikipedia Artikel Fleisch – Wikipedia Artikel Gemüse – Wikipedia Artikel Darmflora – Wikipedia Artikel Flavinmononukleotid – Wikipedia Artikel Nukleotide Nukleotide – Wikipedia Artikel Pyrimidinbase – Wikipedia Artikel Desoxyribonukleinsäure (DNS) – Wikipedia Artikel Ribonukleinsäure (RNS) – Wikipedia Artikel Adenosinmonophosphat (AMP) – Wikipedia Artikel Coenzym – Wikipedia Kategorie Oxidoreduktasen – Wikipedia Artikel Dehydrogenasen – Wikipedia Artikel Desaminierung – Wikipedia Artikel Struktur von Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD). Das Flavinmononukleotid (FMN) ist rot markiert, das Adenosinmonophosphat (AMP) blau. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Readtion von FAD Mesomerie – Wikipedia Artikel Reaktionsmechanismus von FAD zu FADH₂. Zur besseren Übersicht wurde bis auf das Dimethylisoalloxazin-Ringsystem der Rest des Moleküls als R abgekürzt. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Liebe Hörer:innen, Ihr wollt uns eine AUA-Frage stellen, dann schreibt uns unter dem Betreff [AUA-Frage] an info@wirkstoffradio.de. Oder auf X (Twitter) an @wirkstoffradio mit dem Hashtag #AUAFrage, das geht dort auch als Direktnachricht. Wir freuen uns immer über Feedback: per Mail unter info@wirkstoffradio.de, in den Kommentaren unter den einzelnen Episoden, über X (Twitter) @wirkstoffradio, bei Matodon unter @wirkstoffradio@podcasts.social oder auch als Bewertung bei iTunes/Apple-Podcasts oder panoptikum.social. Wirkstoffradio-Feedback-Telefon +49 (0)30 746 910 64 In unserem Fanshop können sich Hörer:Innen mit Wirkstoffradio Merch wie T-Shirts, Hoodies, Basecaps aber auch Tassen und Einkaufsbeutel ausstatten. Bernd Rupp Twitter ORCiD GitHub Mastodon ResearchGate rupp@fmp-berlin.de Mitglied der Gruppe Structural Chemistry and Computational Biophysics Linkedin Xing Bluesky bernd@wirkstoffradio.de Auphonic Spenden Prof. Dr. Dr. Hans-Dieter Höltje Email Website Wirkstoffradio ist lizenziert unter einer Creative Commons Namensnennung - Keine Bearbeitungen 4.0 International Lizenz.